En alfahelix är en del av en proteinkedja som är lindad till en högervriden spiral, som en spiraltrappa, och den vanligaste av de regelbundna former som proteinkedjor veckas till. Med de sidokedjor som sticker ut från spiralen inräknade är den ungefär 1,2 nanometer i diameter, och en nanometer är en miljarddel av en meter.

Storlek

Ett protein är en lång kedja av mindre molekyler som kallas aminosyror. I en alfahelix slingrar sig kedjans ryggrad runt en central linje, och varje aminosyras sidokedja pekar utåt, som borsten på en flaskborste. Bredden på hela staven, med sidokedjorna inräknade, anges i publicerad forskning vara ungefär 1–1,2 nanometer. De 1,2 nanometer som visas ovan är det högsta värdet i det intervallet.

Längs sin längd är helixen mycket regelbunden. Varje varv innehåller 3,6 aminosyror och stiger 0,54 nanometer, så varje aminosyra lägger 0,15 nanometer till längden. Spiralen hålls i sin form av vätebindningar, svaga dragningskrafter som binder varje aminosyra till den som ligger fyra platser längre fram i kedjan. En helix kan vara kort eller lång: en som består av 20 aminosyror är ungefär 3 nanometer lång.

Storleksjämförelser

• Dubbelhelixen i DNA, som är 2 nanometer bred, är ungefär 1,7 gånger så bred som en alfahelix.
• En helix på 20–25 aminosyror, 3–3,75 nanometer lång, är tillräckligt lång för att korsa den vattenavstötande mitten av cellmembranets fosfolipiddubbelskikt. Proteiner som passerar genom membran gör det ofta med alfahelixar.
• Ett typiskt protein är 3–6 nanometer i diameter, eller ungefär 2,5 till 5 gånger alfahelixens bredd.
• Mellan ungefär 67 000 och 83 000 alfahelixar som ligger sida vid sida skulle spänna över bredden av ett människohår, som är 80 000–100 000 nanometer brett.
• Om en alfahelix förstorades en miljard gånger, skulle den vara 1,2 meter i diameter, och varje varv skulle stiga 54 centimeter. Ett människohår skulle vara 80–100 kilometer brett.

Hur den upptäcktes

Linus Pauling, Robert Corey och Herman Branson föreslog alfahelixen år 1951. Pauling hade funnit formen tre år tidigare, när han låg i sängen med en förkylning i Oxford i England. Han skissade en proteinkedja på ett pappersark och vek arket tills ett varv av spiralen kunde bilda vätebindningar med nästa. Figuren i artikeln från 1951 visade en vänstervriden helix, spegelbilden av de helixar som finns i naturliga proteiner.

Våren 1951 läste Max Perutz artikeln och insåg att steget på 0,15 nanometer för varje aminosyra borde synas när röntgenstrålar sprids av ett protein. Han testade idén på ett hårstrå från en häst och fann signalen exakt där helixen förutsade den. Åren 1957 och 1959 kartlade John Kendrews grupp myoglobin, ett protein som binder syre, och såg helixarna som raka stavar. Ungefär 75 % av myoglobinets kedja är lindad till helixar, som är 7–24 aminosyror långa, och alla är högervridna.

Källor

• α-helix. In Foundations of Protein Structure. EMBL-EBI Training.
• Protein Structure. In Organic Chemistry. OpenStax, 2023.
• Predicting Helical Topologies in RNA Junctions as Tree Graphs. Laing et al., PLoS ONE, 2013.
• Type Three Secretion System in Attaching and Effacing Pathogens. Gaytán et al., Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, 2016.
• The Discovery of the α-Helix and β-Sheet, the Principal Structural Features of Proteins. Eisenberg, Proceedings of the National Academy of Sciences, 2003.
• Myoglobin and the Structure of Proteins. John C. Kendrew, Nobel Lecture, 1962.
• Components and Structure. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
• How Big Is the "Average" Protein?. In Cell Biology by the Numbers. Milo and Phillips, Garland Science, 2015.
• DNA Structure and Sequencing. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
• Just How Small Is "Nano"?. National Nanotechnology Initiative.