How big is Hélice alpha?
1.2 nanómetros!
Une hélice alpha est un segment de chaîne protéique enroulé en spirale droite, comme un escalier en colimaçon ; c'est la plus courante des formes régulières que prennent les chaînes protéiques en se repliant. En comptant les chaînes latérales qui dépassent de la spirale, elle mesure environ 1,2 nanomètre de diamètre, et un nanomètre est un milliardième de mètre.
Une protéine est une longue chaîne de molécules plus petites appelées acides aminés. Dans une hélice alpha, le squelette de la chaîne s'enroule autour d'un axe central, et la chaîne latérale de chaque acide aminé pointe vers l'extérieur, comme les poils d'une brosse à bouteille. La largeur de l'ensemble du bâtonnet, chaînes latérales comprises, est donnée dans les études publiées comme étant d'environ 1 à 1,2 nanomètre. La valeur de 1,2 nanomètre indiquée plus haut se situe en haut de cette fourchette.
Sur toute sa longueur, l'hélice est très régulière. Chaque tour comprend 3,6 acides aminés et s'élève de 0,54 nanomètre, si bien que chaque acide aminé ajoute 0,15 nanomètre à la longueur. La spirale est maintenue dans sa forme par des liaisons hydrogène, des attractions faibles qui relient chaque acide aminé à celui situé quatre places plus loin dans la chaîne. Une hélice peut être courte ou longue : une hélice de 20 acides aminés mesure environ 3 nanomètres de long.
Linus Pauling, Robert Corey et Herman Branson ont proposé l'hélice alpha en 1951. Pauling avait trouvé cette forme trois ans plus tôt, alors qu'il était alité avec un rhume à Oxford, en Angleterre. Il avait dessiné une chaîne protéique sur une feuille de papier et l'avait pliée jusqu'à ce qu'un tour de la spirale puisse former des liaisons hydrogène avec le suivant. Le dessin publié dans l'article de 1951 montrait une hélice gauche, l'image miroir de celles que l'on trouve dans les protéines naturelles.
Au printemps 1951, Max Perutz a lu l'article et a compris que le décalage de 0,15 nanomètre par acide aminé devait apparaître dans la diffraction des rayons X par une protéine. Il a testé cette idée sur un poil de cheval et a trouvé le signal exactement là où l'hélice le prédisait. En 1957 et 1959, l'équipe de John Kendrew a établi la structure de la myoglobine, une protéine qui fixe l'oxygène, et a observé ses hélices sous la forme de bâtonnets droits. Environ 75 % de sa chaîne est enroulée en hélices, longues de 7 à 24 acides aminés, et toutes sont droites.