Альфа-спіраль — це ділянка білкового ланцюга, закручена в правосторонню спіраль, схожу на гвинтові сходи, і найпоширеніша з правильних форм, у які згортаються білкові ланцюги. Якщо рахувати бічні ланцюги, що відходять від спіралі, вона має в поперечнику близько 1,2 нанометра, а нанометр — це мільярдна частка метра.

Розмір

Білок — це довгий ланцюг дрібніших молекул, які називають амінокислотами. В альфа-спіралі основа ланцюга обвивається навколо центральної лінії, а бічний ланцюг кожної амінокислоти спрямований назовні, як щетина йоржика для пляшок. Ширину всього стрижня разом із бічними ланцюгами в опублікованих дослідженнях наводять як приблизно 1–1,2 нанометра. Значення 1,2 нанометра, указане над статтею, — це верхня межа цього діапазону.

По всій довжині спіраль дуже правильна. Кожен виток містить 3,6 амінокислоти й піднімається на 0,54 нанометра, тож кожна амінокислота додає до довжини 0,15 нанометра. Спіраль утримують у формі водневі зв’язки — слабкі притягання, що з’єднують кожну амінокислоту з тією, яка розташована на чотири позиції далі вздовж ланцюга. Спіраль може бути короткою або довгою: та, що складається з 20 амінокислот, має завдовжки близько 3 нанометрів.

Порівняння розмірів

• Подвійна спіраль ДНК завширшки 2 нанометри приблизно в 1,7 раза ширша за альфа-спіраль.
• Спіраль із 20–25 амінокислот завдовжки 3–3,75 нанометра достатньо довга, щоб перетнути середину, що відштовхує воду, у фосфоліпідному бішарі клітинної мембрани. Білки, що проходять крізь мембрани, часто роблять це за допомогою альфа-спіралей.
• Типовий білок має в поперечнику 3–6 нанометрів, тобто приблизно в 2,5–5 разів більше за ширину альфа-спіралі.
• Приблизно від 67 000 до 83 000 альфа-спіралей, розташовані бік о бік, дорівнювали б за шириною людській волосині завширшки 80 000–100 000 нанометрів.
• Якби альфа-спіраль збільшили в мільярд разів, вона мала б у поперечнику 1,2 метра, а кожен виток піднімався б на 54 сантиметри. Людська волосина мала б ширину 80–100 кілометрів.

Як відкрили альфа-спіраль

Лайнус Полінг, Роберт Корі та Герман Бренсон запропонували альфа-спіраль 1951 року. Полінг знайшов цю форму трьома роками раніше, коли лежав у ліжку із застудою в Оксфорді в Англії. Він накреслив на аркуші паперу білковий ланцюг і складав аркуш, доки один виток спіралі не зміг утворити водневі зв’язки з наступним. На рисунку в статті 1951 року була зображена лівостороння спіраль — дзеркальне відображення спіралей, які трапляються в природних білках.

Навесні 1951 року Макс Перуц прочитав цю статтю й зрозумів, що крок 0,15 нанометра на кожну амінокислоту має проявлятися, коли рентгенівські промені розсіюються на білку. Він перевірив цю ідею на кінській волосині й знайшов сигнал точно там, де його передбачала спіраль. У 1957 і 1959 роках команда Джона Кендрю створила карту міоглобіну — білка, що зв’язує кисень, — і побачила його спіралі як прямі стрижні. Близько 75% його ланцюга закручені в спіралі завдовжки від 7 до 24 амінокислот, і всі ці спіралі правосторонні.

Джерела

• α-helix. In Foundations of Protein Structure. EMBL-EBI Training.
• Protein Structure. In Organic Chemistry. OpenStax, 2023.
• Predicting Helical Topologies in RNA Junctions as Tree Graphs. Laing et al., PLoS ONE, 2013.
• Type Three Secretion System in Attaching and Effacing Pathogens. Gaytán et al., Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, 2016.
• The Discovery of the α-Helix and β-Sheet, the Principal Structural Features of Proteins. Eisenberg, Proceedings of the National Academy of Sciences, 2003.
• Myoglobin and the Structure of Proteins. John C. Kendrew, Nobel Lecture, 1962.
• Components and Structure. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
• How Big Is the "Average" Protein?. In Cell Biology by the Numbers. Milo and Phillips, Garland Science, 2015.
• DNA Structure and Sequencing. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
• Just How Small Is "Nano"?. National Nanotechnology Initiative.