Helisa alfa to odcinek łańcucha białkowego zwiniętego w prawoskrętną spiralę, jak spiralne schody, i najczęstszy z regularnych kształtów, w jakie zwijają się łańcuchy białkowe. Razem z łańcuchami bocznymi wystającymi ze zwoju helisa ma około 1,2 nanometra szerokości, a nanometr to miliardowa część metra.

Rozmiar

Białko to długi łańcuch mniejszych cząsteczek zwanych aminokwasami. W helisie alfa szkielet łańcucha owija się wokół osi centralnej, a łańcuch boczny każdego aminokwasu skierowany jest na zewnątrz, jak włosie szczotki do butelek. W opublikowanych badaniach szerokość całego pręta, wraz z łańcuchami bocznymi, podawana jest jako około 1–1,2 nanometra. Podane powyżej 1,2 nanometra to górna granica tego przedziału.

Na całej długości helisa jest bardzo regularna. Każdy zwój obejmuje 3,6 aminokwasu i wznosi się o 0,54 nanometra, więc każdy aminokwas wydłuża helisę o 0,15 nanometra. Zwój utrzymują w kształcie wiązania wodorowe, czyli słabe siły przyciągania, które łączą każdy aminokwas z tym, który leży cztery miejsca dalej w łańcuchu. Helisa może być krótka lub długa: ta zbudowana z 20 aminokwasów ma około 3 nanometrów długości.

Porównania rozmiarów

• Podwójna helisa DNA, która ma 2 nanometry szerokości, jest około 1,7 raza szersza niż helisa alfa.
• Helisa z 20–25 aminokwasów, długa na 3–3,75 nanometra, jest wystarczająco długa, by przeciąć odpychający wodę środek dwuwarstwy fosfolipidów błony komórkowej. Białka, które przechodzą przez błony, często robią to za pomocą helis alfa.
• Typowe białko ma 3–6 nanometrów szerokości, czyli około 2,5–5 razy tyle, ile wynosi szerokość helisy alfa.
• Od około 67 000 do 83 000 helis alfa ułożonych obok siebie zmieściłoby się na szerokości ludzkiego włosa, który ma 80 000–100 000 nanometrów szerokości.
• Gdyby helisę alfa powiększyć miliard razy, miałaby 1,2 metra szerokości, a każdy zwój wznosiłby się o 54 centymetry. Ludzki włos miałby 80–100 kilometrów szerokości.

Jak odkryto helisę alfa

Linus Pauling, Robert Corey i Herman Branson zaproponowali helisę alfa w 1951 roku. Pauling znalazł ten kształt trzy lata wcześniej, leżąc w łóżku z przeziębieniem w Oksfordzie w Anglii. Naszkicował łańcuch białkowy na kartce papieru i składał kartkę, aż jeden zwój spirali mógł tworzyć wiązania wodorowe z następnym. Rysunek w artykule z 1951 roku przedstawiał helisę lewoskrętną, czyli lustrzane odbicie helis występujących w naturalnych białkach.

Wiosną 1951 roku Max Perutz przeczytał ten artykuł i zdał sobie sprawę, że krok 0,15 nanometra na każdy aminokwas powinien być widoczny, gdy promienie rentgenowskie rozpraszają się na białku. Sprawdził tę koncepcję na włosiu końskim i znalazł sygnał dokładnie tam, gdzie przewidywała go helisa. W 1957 i 1959 roku zespół Johna Kendrewa zmapował mioglobinę, białko wiążące tlen, i zobaczył helisy mioglobiny jako proste pręty. Około 75% łańcucha tego białka jest zwinięte w helisy o długości 7–24 aminokwasów, a wszystkie są prawoskrętne.

Źródła

• α-helix. In Foundations of Protein Structure. EMBL-EBI Training.
• Protein Structure. In Organic Chemistry. OpenStax, 2023.
• Predicting Helical Topologies in RNA Junctions as Tree Graphs. Laing et al., PLoS ONE, 2013.
• Type Three Secretion System in Attaching and Effacing Pathogens. Gaytán et al., Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, 2016.
• The Discovery of the α-Helix and β-Sheet, the Principal Structural Features of Proteins. Eisenberg, Proceedings of the National Academy of Sciences, 2003.
• Myoglobin and the Structure of Proteins. John C. Kendrew, Nobel Lecture, 1962.
• Components and Structure. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
• How Big Is the "Average" Protein?. In Cell Biology by the Numbers. Milo and Phillips, Garland Science, 2015.
• DNA Structure and Sequencing. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
• Just How Small Is "Nano"?. National Nanotechnology Initiative.