Alfa sarmalı, bir protein zincirinin kıvrılarak sağ elli bir sarmal oluşturduğu bölümdür; bu sarmal bir döner merdivene benzer. Protein zincirlerinin katlanarak aldığı düzenli biçimlerin en yaygınıdır. Sarmaldan dışarı uzanan yan zincirler de sayıldığında genişliği yaklaşık 1,2 nanometredir; bir nanometre, bir metrenin milyarda biridir.

Boyut

Protein, amino asit denen daha küçük moleküllerden oluşan uzun bir zincirdir. Alfa sarmalında zincirin omurgası ortadaki bir çizginin çevresinde dolanır ve her amino asidin yan zinciri, şişe fırçasının kılları gibi dışarı doğru uzanır. Yan zincirler dahil, tüm çubuğun genişliği yayımlanmış araştırmalarda yaklaşık 1–1,2 nanometre olarak verilir. Yukarıda gösterilen 1,2 nanometre, bu aralığın üst ucundadır.

Sarmal, uzunluğu boyunca çok düzenlidir. Her dönüş 3,6 amino asit içerir ve 0,54 nanometre yükselir; yani her amino asit uzunluğa 0,15 nanometre ekler. Sarmalı biçiminde tutan şey hidrojen bağlarıdır; bunlar, her amino asidi zincirde dört sıra ilerideki amino aside bağlayan zayıf çekim kuvvetleridir. Bir sarmal kısa ya da uzun olabilir: 20 amino asitten oluşan bir sarmal yaklaşık 3 nanometre uzunluğundadır.

Boyut karşılaştırmaları

DNA çift sarmalı, 2 nanometre genişliğiyle bir alfa sarmalının yaklaşık 1,7 katı genişliğindedir.
20–25 amino asitten oluşan, 3–3,75 nanometre uzunluğundaki bir sarmal, bir hücre zarındaki fosfolipid çift katmanının suyu iten orta bölümünü geçecek kadar uzundur. Zarlardan geçen proteinler bunu sıklıkla alfa sarmallarıyla yapar.
Tipik bir protein 3–6 nanometre genişliğindedir; bu, bir alfa sarmalının genişliğinin yaklaşık 2,5 ila 5 katıdır.
Yan yana uzanan yaklaşık 67.000 ila 83.000 alfa sarmalı, bir insan saçının genişliğini baştan başa kaplardı; saçın kalınlığı 80.000–100.000 nanometredir.
Bir alfa sarmalı bir milyar kat büyütülse, 1,2 metre genişliğinde olurdu ve her dönüşü 54 santimetre yükselirdi. Bir insan saçı 80–100 kilometre kalınlığında olurdu.

Nasıl keşfedildi

Linus Pauling, Robert Corey ve Herman Branson alfa sarmalını 1951’de öne sürdü. Pauling bu biçimi üç yıl önce, İngiltere’nin Oxford kentinde nezle olup yatakta yatarken bulmuştu. Bir kâğıda bir protein zinciri çizdi ve sarmalın bir dönüşü bir sonrakiyle hidrojen bağı kurabilir hale gelene kadar kâğıdı katladı. 1951 tarihli makaledeki çizimde sol elli bir sarmal gösteriliyordu; bu, doğal proteinlerde bulunanların ayna görüntüsüdür.

1951 baharında Max Perutz makaleyi okudu ve her amino asit için 0,15 nanometrelik adımın, X ışınları bir proteinden saçıldığında ortaya çıkması gerektiğini fark etti. Fikri bir at kılı üzerinde denedi ve sinyali tam olarak sarmalın öngördüğü yerde buldu. 1957 ve 1959’da John Kendrew’un ekibi, oksijene bağlanan bir protein olan miyoglobinin yapısının haritasını çıkardı ve sarmallarını düz çubuklar olarak gördü. Miyoglobin zincirinin yaklaşık yüzde 75’i, uzunlukları 7–24 amino asit olan sarmallar halinde kıvrılmıştır ve bunların hepsi sağ ellidir.

Kaynaklar

α-helix. In Foundations of Protein Structure. EMBL-EBI Training.
Protein Structure. In Organic Chemistry. OpenStax, 2023.
Predicting Helical Topologies in RNA Junctions as Tree Graphs. Laing et al., PLoS ONE, 2013.
Type Three Secretion System in Attaching and Effacing Pathogens. Gaytán et al., Frontiers in Cellular and Infection Microbiology, 2016.
The Discovery of the α-Helix and β-Sheet, the Principal Structural Features of Proteins. Eisenberg, Proceedings of the National Academy of Sciences, 2003.
Myoglobin and the Structure of Proteins. John C. Kendrew, Nobel Lecture, 1962.
Components and Structure. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
How Big Is the "Average" Protein?. In Cell Biology by the Numbers. Milo and Phillips, Garland Science, 2015.
DNA Structure and Sequencing. In Biology 2e, 2nd edition. OpenStax, 2018.
Just How Small Is "Nano"?. National Nanotechnology Initiative.

Report a Problem

for Alfa Sarmalı